Minggu, 05 Mei 2013

ENZIM


BAB I

PENDAHULUAN

 

A.    LATAR BELAKANG

Enzim adalah suatu kelompok protein yang menjalankan dan mengatur perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologi. Zat ini dihasilkan oleh organ-organ hewan dan tumbuhan yang secara katalik menjalankan berbagai reaksi seperti pemecahan hidrolisis, oksidasi, reduksi, isomerasi, adisi, transfer radikal dan kadang-kadang pemutusan rantai karbon. Kebanyakan enzim yang terdapat di dalam alat-alat atau organ organisme hidup berupa larutan koloid dalam cairan tubuhan, seperti ludah, darah, cairan lambung dan cairan pankreas. Enzim terdapat di bagian dalam sel. Hal ini terikat erat dengan protoplasma. Enzim juga ada di dalam mitokondria dan ribosom. 

Beberapa enzim, seperti pepsin, tripsin dan kimotripsin yang hanya terdiri atas satu rantai polipeptida disebut enzim monomerik. Enzim lain, seperti heksokinase, laktat dehidrogenase, elonase dan piruvat kinase yang terdiri atas dua atau lebih rantai polipeptida disebut enzim oligomerik. Seperti protein, enzim dapat mengalami denaturasi, misalnya akibat pengaruh pemanasan, gelombang ultrasonik dan radiasi ultraviolet atau pengaruh penambahan asam, basa dan pelarut organik tertentu. Denaturasi ini menyebabkan enzim menjadi tidak aktif atau tidak dapat bekerja. Dan bla...bla....

 

B.     RUMUSAN MASALAH

1.      Bagaimana pengertianpengertian, tata nama dan penggolongan enzim?

2.      Bagaimana komponen penyusun enzim?

3.      Bagaimana cara kerja enzim?

4.      Bagaimana sifat-sifat enzim?

5.      Apa saja faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim?

6.      Bagaimana kontrol kerja enzim?

7.      Bagaimana contoh peranan enzim dalam dunia industri?

 

C.    TUJUAN

1.      Mengetahui pengertian pengertian, tata nama dan penggolongan enzim

2.      Mengetahuikomponen penyusun enzim

3.      Mengetahui cara kerja enzim

4.      Mengetahui sifat-sifat enzim

5.      Mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim

6.      Mengetahui kontrol kerja enzim

7.      Mengetahui contoh peranan enzim dalam dunia industri
 

 

BAB II

PEMBAHASAN

 

A.Pengertian Enzim, Tata Nama dan Pengolongan Enzim

Enzim adalah suatu kelompok protein yang menjalankan dan mengatur perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologi. Pada mulanya, enzim diberi nama dengan akhiran –in. Enzim dan substrat amilum yang terdapat dalam ludah disebut ptialin, enzim dan substrat lemak yang terdapat di dalam cairan pankreas disebut steapsin, enzim dan substrat amilum yang terdapat di dalam cairan pankreas disebut amilopsin, serta enzim dan substrat protein yang terdapat di dalam lambung disebut pepsin. Penamaan tak sistematik (nama trivial), seperti ptialin, steapsin, amilopsin dan pepsin tidak menggambarkan sifat dan reaksikimia yang terjadi.Meskipun demikian, nama-nama tersebut masih digunakan hingga kini.

Pada akhir abad ke-19, E. Duclaux mengusulkan penggunaan akhiran –ase untuk mengakhiri nama substrat atau sebagian nama substrat. Esterase adalah enzim yang mempunyai substrat ester, proteinase adalah enzim yang mempunyai substrat protein, karbohidrase adalah enzim yang mempunyai substrat karbohidrat, lipase adalah enzim yang mempunyai substrat lemak (lipid) dan arginase adalah enzim yang mempunyai substrat arginin. Penamaan juga menekankan pada tipe reaksi yang dikatalisnya, misal enzim de-hidrogenase, yang mengkatalis reaksi pelepasan hidrogen dan enzim transferase yang mengkatalis reaksi pemindahan gugus. Penamaan dengan sistem ini, membuat semakin banyak enzim yang ditemukan sehingga International Union of Biochemistry (IUB) membagi enzim atas dasar mekanisme reaksi dengan kerangka sistem

a.       Enzim dibagi menjadi 6 kelas yang urutan ketidak boleh diubah-ubah dengan masing-masing kelas 4-13 subkelas

b.      Nama enzim terdiri dari 2 bagian :

-          Pertama: mengkatalis substratnya

-          Kedua: berakhir dengan akhiran –ase, menyatakan tipe reaksi yang dikatalisnya

c.       Informasi tambahan diperlukan untuk menjelaskan reaksi dapat ditulis dalam tanda kurung di bagian akhir.

Contoh: L-malat + NAD+ à piruvat + CO2 + NADH + H+

Nama enzim: 1.1.1.3.7 : (L-malat: NAD+ oksidoredukatse), mengatalisis proses dekarboksilasi

d.      Setiap enzim mempunyai kode enzim (EC) : terdiri dari 4 digit:

Digit pertama: kelas enzim

Digit kedua : subkelas

Digit ketiga: sub-sub kelas

Digit keempat: untuk enzim spesifik

Contoh, enzim yang mengkatalisis reaksi:

ATP+D-glukosa --à ADP + D- glukosa – 6- fosfat

Nama sistematik formal enzim ini adalah:  fosfotrans-ferase ATP: glukosa, yang menunjukkan bahwa enzim ini mengkatalisis pemindahan gugus fosfat dari ATP ke glukosa. Enzim ini ditempatkan ke dalam kelas 2 dan nomor klasifikasinya adalah 2.7.1.1, dengan bilangan pertama (yaitu 2) menunjukkan nama kelas (transferase), bilangan kedua (7 ) bagi subkelas (fosfotransferase) dan bilangan ketiga (1) bagi sub-sub kelas (fosfotransferase dengan gugus hidroksil sebagai penerima), dan bilangan keempat (1) bagi D-glukosa sebagai penerima gugus fosfat. Jika nama sistematiknya rumit, maka nama biasa dari enzim ini adalah heksokinase

Suatu dasar penggolongan enzim secara sistematis telah dikemukakan  oleh persetujuan Internasional. Sistem ini menempatkan semua enzim ke dalam enam kelas utama, masing-masing dengan subkelas, berdasarkan atas jenis reaksi yang dikatalisisnya

Tabel 2.1 Klasifikasi Enzim Secara Internasional

No
Nama
Tipe reaksi yang dikatalis
Contoh1
1.
2.
3.
4.
 
5.
6.
Oksidoreduktase
Transferase
 Hidrolase
Liase
 
Isomerase
 Ligase
(sintetase)
Transfer elektron
Transfer gugus fungsi
Reaksi hidrolisis
Pemutusan ikatan  C-C, C-O, C-N,
membentuk ikatan rangkap
Pemindahan gugus di dalam molekul, membentuk isomer Pembentukan ikatan
Alkohol dehidrogenase
Heksokinase
 
Tripsin
Piruvat dekarboksilase
 Maleat Isomerase
Piruvat karboksilase

 

B. Komponen Penyusun Enzim

Enzim adalahsuatu protein yang mengikat zat lain yang bukan protein. Zat tersebut disebut kofaktor atau kokatalis. Kofaktordapat berupa kofaktor organik atau kofaktor ion logam. Kofaktor yang terikat kuat dengan proteinnya disebut gugus prostetik, sedangkan kofaktor yang mudah lepas dari proteinnya disebut koenzim. Agar enzim dapat bekerja, harus terdapat holoenzim yang merupakan penggabungan dari bagian protein enzim yang disebut apoenzim atau feron dan koenzim atau agon.


Gambar 2.1 mekanisme kerja enzim

 

Kofaktor pada beberapa enzim dapat terikat secara lemah atau terikat secara kuat (permanent). Jika kofaktor terikat kuat dengan protein enzim dinamakan bagian  prostetik.   Beberapa jenis logam  sebagai bagian kofaktor dari beberapa enzim dapat dilihat pada Tabel 2.1 dan Tabel 2.2. Tidak semua enzim memiliki struktur yang lengkap terdiri dari apoenzim dan kofaktor. Contoh enzim  ribonuklease pankreas hanya terdiri atas polipeptida dan tidak memengandung gugus kimiawi yang lain


Tabel 2.1 Beberapa logam sebagai kofaktor

 

 


Tabel 2.2 Beberapa koenzim sebagai kofaktor dan senyawa yang dipindahkan

 

C.Cara Kerja Enzim

Enzim merupakan suatu protein yang bermolekul besar. Substrat adalah senyawa yang dipengaruhi oleh enzim yang bermolekul relatif kecil. Perbedaan molekul yang sangat mencolok ini memberi kesan bahwa hanya sebagian molekul enzim yang langsung brkontak atau terlibat dalam pembentukan komplek enzim substrat. Bagian terpenting ini disebut sisi aktif, tempat aktif atau lokasi aktif yang diduga sebagai tempat substrat menempel pada enzim dan terjadinya reaksi kimia.

Prinsip kerja enzim berlangsung dalam 2 tahap. Pada tahap pertama, enzim (E) bergabung dengan substrat (S) membentuk kompleks enzim substrat (E-S). Tahap kedua, kompleks enzim-substrat terurai menjadi produk (zat hasil) dan enzim bebas.


Pada reaksi di atas, hasil peruraian (A+B+C+ dan seterusnya) atau produk tidak terikat oleh enzim sehingga enzim dapat mempengaruhi substrat yang lain.

Dua model yang diusulkan pada kegiatan enzim adalam mempengaruhi substrat sehingga diperoleh hasil, yaitu model kunci dan gembok yang ternyata lebih banyak disetujui, serta model cocok imbasan. Pada modelkunci dan gembok, substrat atau bagian substrat yang harus mempunyai bentuk yang sangat tepat dengan sisi akti enzim. Substrat ditarik oleh sisi aktif enzim yang cocok untuk substrat tersebut sehingga terbentuk kompleks enzim substrat.

Pada model cocok imbasan, lokasi aktif beberapa enzim mempunyai konfigurasi yang tidak kaku. Enzim berubah bentuk menyesuaikan diri dengan bentuk substrat setelah terjadi pegikatan. Jadi, tautan yang cocok pada keduanya dapat diimbas ketika terbentuk kompleks enzim substrat. Jika reaksi telah sempurna, baik pada model kunci dan gembok maupun pada model cocok imbasan, molekul hasil ata produknya (p) meninggalkan dan membiarkan enzim bebas.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 


Gambar 2.2. Model kunci dan gembok



 

 

 

 

 

 

 

 

 


Gambar 2.3. Model cocok imbasan

 

 

D. Sifat-Sifat Enzim

1. Enzim Sebagai Katalisator.

Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju reaksi tanpa ikut bereaksi. Enzim bersifat khas (spesifik kerjanya) dan aktivitasnya dapat diatur.  Tanpa kehadiran enzim, suatu reaksi itu sangat sukar terjadi, sementara dengan kehadiran enzim kecepatan reaksinya dapat

meningkat sampai 107 kali. Sebagai contoh, enzim katalase yang mengandung ion besi (Fe) mampu menguraikan 5.000.000 molekul hidrogen peroksida (H2O2) permenit pada0oC. H2O2 hanya dapat diuraikan oleh atom besi, tetapi satu atom besi akan memerlukan waktu 300 tahun untuk menguraikan sejumlah molekul H2O2 yang oleh satu molekulkatalase yang mengandung satu atom besi diuraikan dalam satu detik.

Suatu reaksi kimia dapat terjadi jika molekul yang terlibat memiliki cukup energi internal untuk membawanya ke puncak bukit energi (Gambar 2.4), menuju bentuk reaktif yang disebut  tahap transisi.  Energi aktivasi suatu reaksi adalah jumlah energi dalam kalori yang diperlukan untuk membawa semua molekul pada 1 mol senyawa pada suhu tertentu menuju tingkat transisi pada puncak batas  energi. Suatu reaksi kimia dapat dipercepat dengan dua cara, yaitu

pertama meningkatkan suhu dan kedua dengan memberinya katalis. 



 

 

 

 

 

 

 

 


Gb. 2.4 Katalisator menurunkan batas energi aktivasi reaksi kimia. Pada puncak pembatas energi aktivasi, terjadi keadaan transisi.

2. Enzim adalah Suatu Protein

Struktur dari suatu enzim tidak lain adalah protein, karena aktivitas katalitiknya bergantung pada integritas strukturnya sebagai protein, walaupun ada beberapa senyawa yang dapat bertindak sebagai katalis, misalnya RNA.  

 

c. Enzim bersifat Khusus

Fungsi enzim itu tertentu, tiap perubahan zat tertentu diperlukan suatu jenis enzim tertentu pula. Misalnya enzim katalase hanya digunakan untuk menguraikan H2O2, amilase hanya untuk mengkatalisis amilum sebagai substratnya.

d. Enzim ada yang bisa bekerja bolak-balik

Beberapa enzim kerjanya dapat bolak balik, misalnya enzim lipase dapat bekerja untuk mengkatalisis molekul lemak menjadi komponen penyusunnya, yaitu asam lemak

dan gliserol atau sebaliknya menyusun lemak dari komponennya.

        Lemak gliserol + asam lemak

 

E.Faktor-faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Aktivitas enzim dipengaruhi beberapa faktor, antara lain:

1. Suhu

Kerja suatu enzim sangat dipengaruhi suhu lingkungannya. Setiap kenaikan suhu 10oC, kecepatan enzim akan menjadi dua kali lipat, sampai batas suhu tertentu. Enzim dan protein pada umumnya dinonaktifkan oleh suhu tinggi. Enzim berdarah panas dan manusia bekerja paling efisien pada suhu 37o C, sedangkan enzim hewan berdarah dingin pada suhu 25o C.

2. pH

Semua enzim peka terhadap perubahan pH, dan nonaktif pada lingkungan pH sangat rendah (asam kuat) dan pH tinggi (basa kuat). Contoh, enzim pepsin memiliki pH optimum 2, sedangkan enzim tripsin memiliki pH optimum 8,5.

3. Konsentrasi Enzim, Substrat dan Kofaktor.

Jika pH dan suhu suatu sistem enzim adalah konstan, dan jumlah substrat berlebihan, maka laju reaksi adalah sebanding dengan jumlah enzim yang ada. Sebaliknya  jika pH, suhu dan konsentrasi enzim konstan, maka laju reaksi adalah sebanding dengan jumlah substrat.

4. Inhibitor

Aktivitas suatu enzim dapat dihambat oleh suatu senyawa yang dikenal sebagai inhibitor. Inhibitor digolongkan menjadi 2 jenis utama, yaitu: a) yang bekerja secara tidak dapat balik (irreversible), b) yang bekerja secara dapat balik (reversible). Penghambat yang irreversible adalah golongan yang bereaksi dengan, atau merusakkan suatu gugus fungsional pada molekul enzim yang penting bagi aktivitas katalitiknya. Sebagai contoh, adalah senyawa  diisoprofilfluorofosfat (DFP), yang menghambat enzim  asetilkolinesterase,  yaituenzim yang penting di dalam transmisi impuls syaraf.  Asetilkolinesterase mengkatalisis hidrolisis asetilkolin, suatu senyawa neurotransmitter yang berfungsi di dalam bagian sinaps yang dihasilkan oleh ujung syaraf (akson) yang telah menerima impuls. Asetilkolin yang dihasilkan diteruskan ke sel syaraf lainnya atau ke efektor (misalnya otot)  untuk meneruskan impuls syaraf. Akan tetapi, sebelum impuls kedua dapat dipancarkan melalui sinaps, asetilkolin yangdihasilkan setelah impuls pertama harus dihidrolisis oleh asetilkolisnesterase pada sambungan sel syaraf. Penguraian asetilkolin oleh asetilkolinesterase adalah asetat dan kolin, dan tidak memiliki aktivitas transmitter. 

Penghambat DFP sangat reaktif, dan bereaksi dengan bagian sisi aktif dari enzim asetilkolinesterase, yaitu gugus hidroksil dari residu serin essensial, sehingga enzim tidak aktif untuk mengkatalisis asetilkolin. DFP merupakan gas syaraf yang pertama kali ditemukan, jika diberikan  pada hewan, hewan tersebut menjadi lemah, tidak dapat lagi melaksanakan fungsi bagian-bagian tertentu, karena  impuls syaraf tidak lagi dapat ditransmisikan secara normal. Tetapi, terdapat manfaat lain dari DFP. Senyawa ini menyebabkan berkembangnya  malation dan insektisida lain yang relatif tidak beracun bagi manusia. Malation diubah oleh enzim-enzim pada insekta, menjadi penghambat aktif asetilkolines-terase insekta ersebut. DFP telah ditemukan menghambat semua jenis enzim, banyak diantaranya yang mampu mengkatalisis hidrolisis ikatan peptida atau ester. Golongan ini tidak hanya mencakup asetilkolinesterase, tetapi juga tripsin, khimotripsin, elastase, fosfoglukomutase, dan kokoonase, suatu enzim yang dihasilkan oleh larva ulat sutra untuk menghidrolisis serat-serat sutra kepompong, dan menyebabkan larva  dapat dibebaskan. Semua enzim yang dihambat oleh DFP memiliki residu serin essensial pada sisi aktifnya, yang berpartisipasi dalam aktivitas katalitiknya.

Jenis kedua adalah, penghambat enzim yang dapat balik, yang dapat digolongkan menjadi 2 jenis, yaitu: 1) zat penghambat yang bersaingan (kompetitif), 2) zat penghambat yang tidak bersaingan (non-kompetitif). Zat penghambat yang bersaingan itu mempunyai struktur mirip dengan struktur molekul substrat. Suatu penghambat kompetitif berlomba dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim, tetapi, sekali terikat tidak dapat diubah oleh enzim tersebut. Ciri penghambat kompetitif adalah penghambatan ini dapat dihilangkan dengan meningkatkan konsentrasi substrat.

 

E + S  ES E + P (Prduk)

E + S + I à EI + S (enzim inaktif)


Gambar 2.5 Aktivitas inhibitor kompetitif

 

Contoh jenis penghambatan kompetitif adalah penghambatan kompetitif dehidrogenase suksinat oleh anion malonat dan  oksaloasetat. Dehidrogenase suksinat adalah anggota golongan enzim yang mengkalatisis siklus asam sitrat yang dapat membebaskan 2 atom hidrogen dari suksinat. Dehidrogenase suksinat dihambat oleh malonat yang struktur molekulnya mirip suksinat.


Gambar 2.6 Contoh molekul penghambat kompetitif malonat dan oksaloasetat yang strukturnya mirip dengan substrat molekul suksinat.

 

Sedangkan zat penghambat yang  tidak bersaingan (non kompetitif) dapat menempel pada enzim, pada sisi regulasi enzim, sehingga mengubah konformasi molekul enzim, sehingga menyebabkan inaktifasi enzim.  Berikut gambar 2.7 mengenai mekanisme konformasi enzim berubah


F. Kontrol Terhadap Kerja Enzim

Dalam sistem biologis, kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang  dapat berperan sebagai pemicu (activator) atau penghambat (inhibitor), keduanya biasanya disebut secara bersama-sama sebagai efektor. Pola umum pengontrolan jalur metabolisme biasanya terjadi ketika enzim pertama pada jalur metabolisme tersebut dihambat kerjanya oleh hasil akhir dari jalur metabolisme tersebut. Penghambatan ini biasanya dinamakan feedback inhibition


Gambar 2.7 mekanisme Feedback inhibition

 

Pengontrolan model feedback inhibition, dimana enzim yang bekerja pada tahap awal (E1) dihambat kerjanya oleh produk akhir (Z), memberikan keuntungan pada sel, yaitu

organisme tersebut dapat mengatur supply energi, dan mencegah menumpuknya senyawa intermediet (B-C-D …) selama proses metabolisme terjadi. Banyak jalur metabolisme dalam tubuh organisme berbentuk cabang, sehingga proses  feedback inhibition yang terjadi dapat berlangsung di beberapa lokasi.Mekanisme penghambatan ini dinamakan  sequential  feedback inhibition.

Pada beberapa jenis jalur metabolisme, produk akhir dapat berikatan dengan enzim bukan pada sisi aktif  enzim tetapi pada titik control lainnya. Jenis enzim demikian dinamakan enzim alosterik. Enzim alosterik sering berbentuk protein yang memiliki beberapa subunit protein dan  memiliki satu atau lebih sisi aktif pada masing-masing sub-unitnya. Terikatnya substrat pada sisi aktif enzim  akan menginduksi perubahan konformasi protein pada enzim tersebut yang memungkinkan sisi aktif lainnya memiliki afinitas untuk berikatan dengan molekul substrat.

Enzim alosterik dikontrol oleh molekul efektor (activator dan inhibitor) yang berikatan pada enzim pada bagian tertentu dari enzim tersebut di luar sisi aktif enzim, dan selanjutnya dapat menyebabkan perubahan konformasi  sisi aktif enzim yang dapat mempengaruhi kecepatan enzim tersebut. Molekul activator alosterik dapat meningkatkan laju kerja enzim, sedangkan molekul nhibitor alosterik dapat menurunkan kerja enzim.

Kontrol kerja enzim lainnya dapat berbentuk pengaturan pada proses terjadinya enzim yang aktif yang berasal dari  enzim yang belum aktif (proenzim  atau  zymogen). Contoh, beberapa jenis enzim diproduksi oleh kelenjar tertentu dalam tubuh masih berupa proenzim atau zymogen yang belum aktif. Aktivasi zymogen menjadi enzim aktif bisa dilakukan oleh enzim lainnya yang sudah aktif. Sebagai contoh, enzim tripsin, pertama kali diproduksi oleh pankreas

masih berupa tripsinogen. Tripsinogen dibawa ke usus halus dan diaktivasi oleh enzim  enteropeptidase yang dihasilkan oleh usus halus membentuk enzim tripsin yang aktif.Selanjutnya enzim tripsin dapat mengaktivasi balik  tripsinogen atau zymogen lainnya misalnya  chymotrypsinogen dan  proelastase menjadi  chymotripsin dan  elastase.


Gambar 2.8 Salah Satu Contoh Kontrol Kerja Enzim

 

G. Contoh peranan enzim dalam dunia industri

Penggunaan enzim dalam dunia industri telah banyak diaplikasi dalam masyarakat. Salah satu pengaplikasiannya dan berdampak kontroversi yaitu penggunaan enzim yang digunakan dalam pembuatan MSG yang diduga produk haram. Dalam proses pembuatan MSG diperlukan pemecahan protein kedelai menjadi bactosoytone yang digunakan katalis yang disebut dengan enzim porcine. Enzim porcine itu adalah campuran enzim yang berasal dari ekstrak pankreas babi, ekstrak tanaman, maupun enzim lain. Bactosoytone adalah media yang digunakan dalam proses penyegaran bakteri, dan bukan pada proses produksi MSG. Katalis dalam pengertian bio kimia adalah susbtansi yang berfungsi mempercepat proses reaksi tanpa dia sendiri masuk dalam struktur produk itu. Di dalam akhir proses hidrolisis ini enzim porcine itu diendapkan dan disaring kemudian filtratnya diuapkan. Setelah hidrolisis ada proses penghilangan enzim yang tadi digunakan. Sehingga jika dianalisis, bactosoytone tidak terdeteksi mengandung enzim porcine (beritaiptek)